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Sciences de la vie

Structure, biosynthèse et catabolisme des hémoglobines

Racym Berrah, PharmD Internat Pharma Dernière révision : 9 juillet 2026 ORCID

Le tétramère hème-globine, les hémoglobines normales, la synthèse de l'hème et sa dégradation.

01 · Pourquoi ce chapitre

L'hémoglobine transporte l'oxygène dans le sang. Comprendre sa structure, sa synthèse et son catabolisme, c'est relier trois notions : le rôle du fer, la fabrication de l'hème et le devenir des pigments biliaires.

02 · Structure du tétramère

L'hémoglobine est un tétramère : 4 chaînes de globine, chacune portant un hème (protoporphyrine IX + fer ferreux Fe²⁺).

03 · Les hémoglobines normales

Elles diffèrent par leurs chaînes de globine :

  • HbA (α2β2) : ~97 % chez l'adulte.
  • HbA2 (α2δ2) : ~2,5 %.
  • HbF (α2γ2) : hémoglobine fœtale, majoritaire à la naissance, résiduelle chez l'adulte. Son affinité pour l'O2 est supérieure à celle de l'HbA, ce qui capte l'oxygène maternel.

04 · Biosynthèse du pigment hème

Elle se déroule pour partie dans la mitochondrie, pour partie dans le cytosol.

  1. Succinyl-CoA + glycine → acide δ-aminolévulinique (ALA), étape catalysée par l'ALA synthase (enzyme limitante, régulée).
  2. Deux ALA → porphobilinogène, puis assemblage en anneau porphyrine.
  3. Protoporphyrine IX + Fe²⁺ → hème, par la ferrochélatase.

05 · Catabolisme et bilirubine

Le globule rouge vit ~120 jours, puis est détruit par les macrophages (rate, foie).

  1. La globine est hydrolysée en acides aminés ; le fer est récupéré et recyclé.
  2. L'hème est dégradé en biliverdine puis en bilirubine libre (non conjuguée, insoluble, transportée par l'albumine).
  3. Dans le foie, la bilirubine est glucuronoconjuguée → bilirubine conjuguée (soluble), excrétée dans la bile.
  4. Dans l'intestin, elle devient urobilinogène, puis stercobiline (selles) et urobiline (urines).

06 · À retenir

  • Hb = tétramère hème-globine ; hème = protoporphyrine IX + Fe²⁺ ; 0 à 4 O2, coopérativité.
  • Normales : HbA (α2β2) ~97 %, HbA2 (α2δ2), HbF (α2γ2) plus affine.
  • Synthèse de l'hème : succinyl-CoA + glycine → ALA (ALA synthase limitante) → hème (ferrochélatase).
  • Catabolisme : hématie 120 j → hème → biliverdine → bilirubine libre → foie → conjuguée → bile.
  • Le fer est recyclé ; la méthémoglobine (Fe³⁺) ne fixe pas l'O2.

QCM · épreuve 1

QCM

Q1. L'hémoglobine adulte majoritaire (HbA) est constituée de…

Q2. La biosynthèse de l'hème débute par la condensation de…

Q3. Le catabolisme de l'hème aboutit dans le foie à…

Annales du concours sur ce thème

8 questions tombées au concours, portant sur ce chapitre. Voir toutes les annales →

QCM n°12 Décembre 2024

Parmi les propositions suivantes concernant l’hémoglobine, laquelle (lesquelles) est (sont) exacte(s) ?

  1. AElle est synthétisée par les érythroblastes
  2. BElle a une structure tétramérique
  3. CUne molécule d'hémoglobine a une capacité de transport de 4 molécules de dioxygène
  4. DChaque molécule d’hème contient un atome de fer à I'état ferrique
  5. EElle est dégradée en bilirubine
QCM n°15 Décembre 2023

Parmi les propositions suivantes, laquelle (lesquelles) est (sont) exacte(s) ? La conjugaison hépatique de la bilirubine

  1. AS'effectue dans les cellules de Küppfer
  2. BEst catalysée par l'uridine diphosphoglucuronosyltransférase (UDPGT)
  3. CEst inhibée par le phénobarbital
  4. DConduit à la formation d'un composé hydrosoluble
  5. EPermet son élimination par transport actif dans la bile
QCM n°44 Décembre 2022

Concernant l'hémoglobine, quelle(s) est (sont) la (les) proposition(s) exacte(s) ?

  1. ALa concentration de carboxyhémoglobine est supérieure à 10 % chez un sujet adulte
  2. BUne hémoglobine présentant du fer sous forme Fe 3+ est capable de lier O 2
  3. CL'hémoglobine peut fixer des ions H + sur des résidus histidine de la globine
  4. DPhysiologiquement CO 2 peut se fixer sur les fonctions amines N-terminales des chaines de globine
  5. EL'hémoglobine F a la même affinité pour l'oxygène que l'hémoglobine A1
QCM n°56 Décembre 2022

Parmi les propositions suivantes, indiquer celles qui sont exactes. L'affinité de l'hémoglobine pour l'oxygène peut être modifiée par

  1. ALa température corporelle
  2. BLa pCO2 sanguine
  3. CLe pH sanguin
  4. DLa glycémie
  5. EL'hypo-albuminémie
QCM n°43 Décembre 2020

Concernant les propriétés de l'hémoglobine, quelle(s) est (sont) la (les) proposition(s) exacte(s) ?

  1. AL'affinité de l'hémoglobine pour l'oxygène est plus élevée à pH 7,20 qu'à pH 7,40
  2. BL'hémoglobine est capable de transporter le CO 2
  3. CLe 2,3-diphosphoglycérate (2,3-DPG) modifie l'affinité de l'oxygène pour l'hémoglobine
  4. DChaque atome de fer peut lier deux molécules d'O 2
  5. EA une pression partielle en oxygène mesurée dans le sang artériel de 20 kPa (150 mmHg), la saturationde l'hémoglobine en oxygène est supérieure à 95
QCM n°21 Décembre 2019

Parmi les hémoglobines (Hb) suivantes, quelles sont celles présentes chez le sujet adulte normal ?

  1. AHbS
  2. BHb A1
  3. CHbF
  4. DHb A2
  5. EHbC
QCM n°15 Décembre 2018

Parmi les propositions suivantes concernant l'hémoglobine A1, laquelle (lesquelles) est (sont) exacte(s) ?

  1. AElle comporte deux atomes de fer ferreux et deux atomes de fer ferrique
  2. BElle fixe l'oxygène avec oxydation du fer ferreux en fer ferrique
  3. CElle transmet l'oxygène à la myoglobine dans le muscle
  4. DElle est catabolisée en bilirubine
  5. ESon affinité pour l'oxygène diminue si la concentration en protons augmente
QCM n°47 Décembre 2015

Parmi les propositions suivantes, indiquer celle(s) qui est (sont) exacte(s). La bilirubine non conjuguée (libre)

  1. AEst hydrosoluble
  2. BEst libérée lors d'une lyse musculaire
  3. CEst normalement présente dans le plasma
  4. DEst un des produits de dégradation de l'hémoglobine
  5. EPeut être toxique chez le nouveau-né

Sources

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Berrah R. Structure, biosynthèse et catabolisme des hémoglobines. Internat Pharma, 2026. https://rberrah.github.io/internat/chapitres/ii-9-biochimie-hemoglobines/

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Contenu pédagogique original · CC BY-SA 4.0 — réutilisable, y compris en enseignement, à condition de citer l'auteur et de partager aux mêmes conditions. Le code du site reste sous licence MIT. Écrit et maintenu par Racym Berrah, PharmD, doctorant en pharmacologie · ORCID · Une erreur ? Signalez-la
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